Внеклеточную фенолоксидазу Rhizoctonia praticoia очищали на колонках с ДЭАЭ-целлюлозой с последующей фильтрацией через гель сефадекса G-200, элюцией 0,05 М трис-буфером (pH 7,1) и электрофорезом в полиакриламидном геле. Голубой цвет фермента, присутствие меди (3,6 г-атома Cu/моль фермента), субстратная специфичность (в частности отсутствие гидроксилирующей активности) рассматривались как свидетельство лакказного характера фермента. Молекулярная масса препарата составляла 78 000, температурный оптимум его действия лежал вблизи 40° С 2,6-диметоксифенолом как субстратом фермента, pH-оптимум был 6,7-6,9. Фермент окислял и полимеризовал р-, о- и m-замещенные фенолы (соответственно р-метилфенол, о-метоксифенол и 1,3-диоксинафталин). Масоспектрометрическим методом была прослежена его положительная каталитическая активность в отношении 2-хлорфенола, 4-хлорфенола, 2,4-дихлорфенола и 4-бром- 2-хлорфенола. Она выражалась в полимеризации указанных соединений до ди-, три- и тетрамеров, а также гибридов, образованных из двух различных галогенизированных фенолов. Примером последнего соединения может служить 3,3’ ,5’-трихлор-5-бромфенол-2,2’. Олигомеры синтезировались также под действием фермента на 1-нафтол, 2-нафтол, 4-хлор-1-нафтол и 4,4-би-1-нафтол. В то же время 4-нитрофенол, а также 4-хлоранилин и 2,4- нитрофенол оставались в его присутствии без изменения; 4-метоксианилин превращался под его влиянием в 2-амино-5-р-анизидин-бензохинон-ди-р- метоксифенилимин. Сильными ингибиторами (неконкурентного типа действия) показали себя азид натрия (50%-ное ингибирование при 7,5•10-6 М) и H2 О2 (50%-ное ингибирование при 2,5•10-3 М). ЭДТА (в концентрации до 1,10•10-3 М) и р-хлормеркурбензоат (1,4•10-3 М) ингибирующего эффекта не оказывали. Интерес к ферменту и субстратам его действия лежит в рамках проблемы метаболизма ароматических продуктов превращения пестицидов и других ксенобиотических веществ ферментами фенолоксидазного действия [Sjoblad et al., 1976; Sjoblad, Bollag, 1977; Bollag et al., 1977, 1979a, b].