За последние годы многое было сделано для того, чтобы расширить и уточнить представления о структурно-функциональной специфичности о-дифенолазы М.leprae, несмотря на то что работа проводилась, как уже было сказано, с неочищенными препаратами фермента. Выяснена была, в частности, структура веществ, необходимая для их нормального функционирования в качестве субстратов.

Анализ соотношения структуры соединения с активностью фермента позволил вскрыть как общую закономерность необходимость присутствия гидроксильной группы в 3-м положении бензольного кольца. Замещение ее метоксильной группой (как в случае норметанефрина) полностью предотвращало окисление соединения, как полагают, за счет стерических помех при формировании ферментсубстратного комплекса. Утрата этой группы оказывала более выраженное действие, чем даже замещение в самом кольце (мимозин). Изменения в боковой цепи также влияли на активность фенолазы М. leprae, но не решающим образом.

Полученные материалы свидетельствуют о еще более глубоких, чем было известно раньше, различиях между фенолазами М. leprae и млекопитающих по набору субстратов, с одной стороны, и об относительном сходстве микобактериального и «грибного» ферментов по этому признаку — с другой.

Следует отметить, что ферментативная активность почти во всех рассмотренных экспериментах определялась спектрофотометрически. Как ранее было установлено, при окислении ДОФА ферментом М. leprae образуется не ДОФАхром с максимумом поглощения при 480 нм (как при действии фенолаз растительного и животного происхождения), а индол-5,6-хинон, т.е. декарбоксилированный продукт с максимумом поглощения при 540 нм. Предполагают, что это происходит вследствие связи фермента микроорганизмов, выделенных из инфицированных животных тканей, с декарбоксилазой неизвестного происхождения. Если же субстрат не содержал карбоксильной группы, лепрозная фенолаза образовывала продукты с максимумом поглощения, близким к 480 нм [Prabhakaran еt аl., 1972, 1975].