Оптимумы активности у ферментов настоящих психрофилов, как правило, лежат ниже, чем у ферментов близко родственных мезофилов. Гидрогенлиаза муравьиной кислоты психрофильного бактериального штамма наиболее активна при 30°, тогда как у выбранного для сравнения мезофила наибольшая активность достигается только при 45° (Upadhyay, Stokes, 1963а, b; Quist, Stokes, 1969). Та же закономерность выявилась на ферментах Arthrobacter: НАДН2-оксидаза психрофильного штамма активнее всего функционировала при 10°, а у мезофильного — при 30°, иероксидаза имела оптимум при 15 и 35°, соответственно (Bernardez-Hermida, Regueiro-Varela, 1971b).

Максимальная скорость реакции, катализируемой очищенной триозофосфатизомеразой психрофильного штамма Clostridium 69, отмечалась при 25°, тогда как у ферментов мезофнльно- го и термофильного штаммов — при 42 и 62° (Shing et at., 1975). Лактат- и малатдегидрогеназы в бесклеточных экстрактах культур Propionibacterium, способных расти при низких температурах, (функционируют значительно лучше ферментов мезофильных штаммов при температурах ниже 10°. При температурах от 15° и выше это различие сглаживается и исчезает (Hettinga, Reinbold, 1975).

Оптимумы активности внеклеточных гидролаз психрофилов также обычно ниже, чем у соответствующих ферментов мезофилов. Тем не менее часто они лежат при температурах выше не только оптимумов для их синтеза (разница может достигать 30—40°) (Frank et al., 1963; Alford, Elliott, 1960), но и выше температуры, оптимальной для роста, иногда на 15—20°. Так, например, у арктических бактерий, максимальный рост которых наблюдался при 15—20°, наибольшая активность протеиназ отмечена при температуре 30—40° (McDonald et al., 1963).

Нативная фруктозо-1,6-дифосфатальдолаза Vibrio marinus МР-1 проявляет максимальную активность при температуре 21° (Jones, Morita, 1972). Альдолаза V. marinus имеет температурный оптимум при 25° и достаточно высокую активность при 4° (Mathemeier, 1968; Jones, 1973, цит. по Morita, 1975).