Тирозиназа у Podospora anserina была обнаружена Эссером в 1963 г. [Esser, 1963] одновременно с лакказой. В отличие от последней тирозиназа в свежеприготовленных экстрактах мицелия находилась в неактивном состоянии и выявлялась только после их тепловой обработки (100 мин при 60°) или же, напротив, при охлаждении.

Основные исследования на тирозиназе Р. anserina были проведены на препаратах фермента, экстрагированного из мутанта zonaca (z), продуцирующего значительно большие количества тирозиназы по сравнению с исходным диким штаммом [Herzfeld, Esser, 1969].

Из экстракта фермент осаждали протаминсульфатом и сульфатом аммония, а далее очищали на колонках ДЭАЭ-сефадекса и оксиапатита. Гомогенность фермента контролировали ультрацентрифугированием и диск-электрофорезом. Было обнаружено, что в растворе фермент может находиться в ассоциативном либо в диссоциативном состоянии в зависимости от концентрации, поэтому определение его молекулярной массы по константам седиментации дало величину порядка 100 000, тогда как при использовании метода гель-фильтрации — только 4200. Изучая механизм действия тирозиназы Р. anserina, авторы пришли к заключению, что кислород, необходимый для осуществления реакции гидроксилирования, происходит из молекулярного кислорода воздуха [Herzfeld, Esser, 1969].

Поскольку тирозиназа синтезируется Р. anserina в относительно небольшом количестве, Эссер с соавторами основное внимание уделили другой фенолоксидазе гриба — лакказе, накопление которой в мицелии протекало значительно интенсивнее. Ей они посвятили много публикаций, что можно видеть из приводимого ниже списка [Esser, 1963, 1974; Esser et al., 1964; Esser, Minuth, 1970, 1971; Molitoris, Esser, 1970; Schanel, Esser, 1971; Molitoris et al., 1972; Molitoris, Reinhammar, 1975; и др.].

В этих исследованиях фермент штамма дикого типа был очищен последовательно обработкой протаминсульфатом, осаждением (NH4)2SO4, хромотографией на колонках ДЕАЕ-сефадекса и оксиапатита с дальнейшим подтверждением чистоты препарата электрофорезом. Молекулярная масса, установленная на очищенном таким образом материале, составляла ~361000; изоэлектрическая точка лежала при pH 5,1. В составе молекулы была обнаружена углеводная часть, состав- ляющая по весу 12%. Фермент был чувствителен к температурным воздействиям и быстро терял активность как при замораживании, так и при нагревании (при 60° половина активности терялась примерно за 6 мин) [Esser et al., 1964]. Субстратная специфичность очищенного фермента не отличалась от ранее обнаруженной у неочищенных препаратов [Esser, 1963]. Лакказа хорошо окисляла p- и o-дифенолы, тогда как m-дифенопы оказались для нее очень плохими субстратами.