Следующая особенность фенолазной активности М. leprae сравнительно с ферментом млекопитающих была выявлена при изучении эффекта возрастающих концентраций основного субстрата (ДОФА). Оказалось, что в микробных препаратах активность не ингибировалась даже высокими концентрациями субстрата, хотя и выходила на плато насыщения. Активность фермента меланомы в этих условиях весьма быстро снижалась. Авторы полагают, что суть этого расхождения допустимо истолковывать как различие в структурах молекул ферментативных белков. В частности, по их мнению, это может означать, что молекула животной фенолазы имеет два (или более) участка, связывающих различные группы в молекуле субстрата. В пользу этого предположения свидетельствует также весьма узкая субстратная специализированность самой реакции. Для микробного фермента — по контрасту — предполагается существование только одного участка связывания с субстратом, что предотвращает образование неэффективных ферментсубсгратных комплексов при наличии в системе слишком большого количества молекул субстрата. Естественно, что применение неочищенных препаратов снижает ценность полученных данных и их интерпретации.

Выражением специфики свойств фенолоксидазы М. leprae может служить также необычное «поведение» редуцирующих агентов — аскорбиновой кислоты и восстановленного глутатиона в ходе реакции, осуществляемой этим ферментом. В отличие от положения с фенолоксидазами животного или растительного происхождения эти вещества не оказывают действия на микробную фенолоксндазу при образовании ею хинонов из ДОФА и не восстанавливают хинон обратно в дифенол, хотя и препятствуют его дальнейшему окислению и полимеризации в меланин. Цистеин в тех же условиях и в той же концентрации (0,004 М) не был столь эффективен, как первые два соединения. Отсутствие действия редуцирующих агентов на о-дифенолоксидазу М.leprae не определялось барьером проницаемости — препараты интактных и разрушенных ультразвуком клеток показали одинаковые результаты [Prabhakaran, 1971].