Термостабильность очищенной тирозиназы Asp. nidulans была довольно высока (период полуинактивации при 60° составлял 32мин). Температурный оптимум действия лежал около 40°; pH оптимум — в диапазоне значений от 6,0 до 8,5, Активность ингибировалась большим числом хелатирующих агентов и β-фениллактатом — структурным аналогом тирозина.
Эндогенный ингибитор-белок оказывал неконкурентное действие на нативную тирозиназу. Фермент был связан с фракцией частиц, но мог быть солюбилизирован ПАВ и некоторыми органическими растворителями, например ацетоном [Bull, Carter, 1973].
Другая полифенолоксидаза того же вида грибов — лакказа (р-дифенолоксидаза) окисляла (в порядке убывания интенсивности реакции) N,N’-диметил-p-фенилендиамин, пирогаллол, галловую кислоту и 2,6-диметоксифенол и не окисляла хинол, пирокатехин и р—крезол.
Из ингибиторов сильное тормозящее действие оказывали цианид, азид и диэтилдцитиокарбамат натрия. Бипиридил — хелатор меди — по неизвестной причине реакцию не подавлял. Относительно термостабильности фермента сообщалось, что он легко выдерживает нагревание до 37°, может долго сохранять активность при комнатной температуре, но для продолжительного хранения требовались температуры от 5 до 0°. Попытка определить молекулярную массу белка дала величину 11700 при использовании сефадекса G100 и 107 000±1020 в опытах с сефадексом G-200. Природный субстрат фермента остался неизвестным [Clutterbuck, 1972].
Бесклеточный препарат фермента из мицелия Asp. oryzae 15 043 катализировал превращение L-тирозина в L-ДОФА и далее до меланина, т.е. обладал истинной тирозиназной активностью. Необычной была реакция этого фермента на pH. Как интактный мицелий, так и бесклеточный препарат были активны только при pH ниже 5 (с оптимумом при 3,5), Но и в этом случае интенсивность конверсии была довольно низкой. Если же бесклеточный экстракт предварительно инкубировали с 0,2 М глициновым буфером, имеющим pH 2,5 (конечное значение pH 2,7) при О° в течение 1 часа, то происходила 2-5-кратная активация препарата, которая была необратимой.