Все сообщаемые ниже сведения о фенолоксидазной активности Mycobacterium leprae — возбудителе проказы человека, получены в результате исследований Прабхакарана с сотрудниками (Prabhakaran, Kirchheimer, 1966; Prabhakaran, 1967а, b, 1968; Prabhakaran et al., 1968, 1969), которые обнаружили, что концентраты этого организма, выделенные из лепрозных узлов (культивированию в искусственных условиях Мус. leprae не поддается), окисляют in vitro ряд фенольных соединений с образованием окрашенных продуктов, т. е. обладают фенолазной активностью.

Субстратами энзима могли служить L- и D-3,4-ДОФА (обе формы окисляются с одинаковой скоростью), пирокатехин, эпинефрин, норэпинефрин (два последние соединения являются катехоламинами), 3,4-диоксикоричная, 3,4-диоксибензойная и 3,4, — 5-триоксибензойная кислоты. Другими словами, ДОФА-оксидаза Mycobacterium leprae (как первоначально был назван энзим) функционирует в качестве «истинной» фенолазы, определяемой как о-дифенол: О2 оксидоредуктаза ЕСl.10.3.1. Из перечня субстратов энзима следует, что он скорее неспецифичен, чем узко специфичен, т. е. стоит ближе к энзимам, выделенным из растительных источников, чем из животных. Разница в субстратной специфичности фенолоксидазы М. leprae и энзима тканей млекопитающих приводится в качестве доказательства того, что обнаруживаемая активность микобактерий не является результатом адсорбции на них энзима этих тканей. Энзим М. leprae прочно связан со структурными элементами клетки, что было выяснено в опытах с клетками, разрушенными ультразвуком,—88% активности обнаруживалось во фракции частиц.

В отличие от грибной и картофельной тирозиназ, при действии которых на ДОФА в системе накапливается ДОФА-хром, для фенолоксидазы М. leprae таким стабильным промежуточным про- дуктом является индол-5,6-хннон. Это говорит о более быстром протекании этапа декарбокси- лирования при окислении ДОФА в меланин под действием энзима М. leprae по сравнению с тем, что имеет место в системах с другими фенолоксидазами.