Фенолоксидаза Cryptococcus neoformans патогенных для человека дрожжей изучалась в виде белковой фракции, осажденной из бесклеточного экстрата 45-60%-ным (NH4)2SO4, которая фактически содержала всю фенолоксидазу этого организма. Удельная активность препарата составляла 121 ед/мг белка. Субстратная специфичность этого частично очищенного фермента была довольно широкой, но не включала тирозин. Максимальная активность фермента выявлялась при 40-45° и при pH 6,8, а также при pH 6,8-7,2 и 25°. Аутоокисление L-ДОФА усиливалось с повышением температуры и pH. Величина Кm для ДОФА составляла 1,6 мМ. Из проверенных ингибиторов наиболее сильно подавляли активность хелаторы меди: фенилтиомочевина (8,0 мМ — наполовину), диэтилдитиокарбамат (0,8 мМ — полностью). Из аналогов субстрата незначительное ингибирующее действие оказывал мимозин (20%-ное ингибирование при концентрации 8,0 мМ).

Поглощение кислорода при реакции фенолоксидазы с ДОФА было интенсивным и зависело от времени линейно. Каталаза на этот процесс влияния не оказывала. Оба наблюдения рассматривались как свидетельство отсутствия пероксидазной активности в изученном ферментном препарате [Shaw, Hapica, 1972].