Фенолоксидаза Asp. nidulans, отделенная ионообменной хроматографией от сопутствующего внутриклеточного белкового ингибитора и очищенная, показала субстратную специфичность тирозиназного типа, т. е. одновременное присутствие о-гидроксилазной и о-дифенолоксидазной активностей и неспособность окислять т- или р-дифенолы.

Соотношение между гидроксилазной и оксидазной активностями варьировало от препарата к препарату и отражало, по-видимому, большую или меньшую потерю первой из них при экстракции и очистке. Однако даже в тех случаях, когда гидроксилирующая активность исчезала полностью, не удавалось получить препараты, лишенные о-дифенолоксидазного компонента. В самых удачных препаратах соотношение гидроксилазной и оксидазной автивностей составляло 0,40. Фермент имел относительно низкое сродство к кислороду сравнительно с другими оксидазами (К_m =125 мкМ), но высокое — к фенольным субстратам (как у фермента N. crassa). С ДОФА Кm было равным 250 мкМ и наблюдался характерный тип кинетики Михаэлиса-Ментен. В отличие от многих других фенолоксидаз фермент Asp. nidulans не ингибировался избытком субстрата.

Данные гель-фильтрации и диск-электрофореза ясно свидетельствовали о том, что эта тирозиназа представляет собой равновесную систему: мономер (мол. масса 1,3•10⁵) — тетрамер (мол. масса 5,2•10⁵) и ее гетерогенность, по крайней мере частично, связана с феноменом ассоциаци- и-диссониации. Поведение тирозиназы Asp. nidulans на ДЭАЭ-целлюлозе соответствовало поведению высококислотного полимера. Спектр поглощения фермента в УФ-свете показал значительное загрязнение препарата нуклеиновыми кислотами (Емакс при 255 нм, Е₂₆₀/Е₂₈₀=1,2), избавиться от которых безпотери активности оказалось, однако, делом безнадежным, В связи с этим было выдвинуто предположение, что нуклеиновая кислота (идентифицированная как РНК), возможно, образует с тирозиназой истинный рибонуклеотид, аналогичный о-дифенолоксидазе картофеля.