Таким образом, в рассмотренном случае генетический контроль над стабильностью фермента осуществляется на уровне четвертичной структуры, подтверждая мнение В. И. Максимова (1973) о том, что нормальная биологическая активность молекул ферментов может регулироваться за счет изменения степени агрегации белковых молекул. В то же время следует отметить, что чаще наибольшее значение придают другим уровням структуры, поскольку, судя по данным, полученным на хорошо очищенных препаратах, соответствие с температурой среды определяется первичной структурой белковых молекул. Возможно, что особенности температурных реакций других психрофильных ферментов зависят именно от конформационной гибкости молекулы, но экспериментальных материалов по этому вопросу пока нет.

Но что бы ни лежало в основе этого снижения стабильности ферментов у организмов, постоянно живущих в условиях низких температур, и ее повышения у мезофильных форм, оно твердо установлено. Делаются попытки подойти с разных точек зрения к объяснению адаптивности этого, по-видимому, общебиологического явления, тем более, что термостабильность очень часто коррелирует с другими видами стабильности (Ушаков, 1964; Александров, 1965, 1969; Максимов, 1973; Шкорбатов, 1971; Brock, 1967).

На наш взгляд, применительно к психрофилии, центральным следует считать вопрос, поставленный В. Я.Александровым (1969): в чем вред избыточной теплоустойчивости ферментов для холодолюбивых организмов? Можно задать и другой вопрос, в чем преимущество нестабильности их ферментных систем?

В отношении тРНК-синтетазы глутаминовой кислоты у М. cryophilus это преимущество доказано хотя бы тем наблюдением, что при температурах естественной среды обитания этого морского организма его фермент действует более эффективно, чем фермент мутантного штамма. Более того, при продолжительном культивировании мезофильного мутанта при низких температурах организм стремится вернуться к исходному состоянию и происходит инверсия к дикому типу. В связи с этим предполагают, что способность изученного психрофильного фермента функцио- нировать при низких положительных и даже отрицательных температурах основана на слабой ассоциации субъединиц, которая стабильна при низкой температуре, но нарушается при нагревании. Вместе с тем прочность агрегатов мутанта создает функциональные трудности (оказывается очень «жесткой») при низких температурах (Malcolm, 1969d).