Однако в более поздних исследованиях [Hoffmann, Esser, 1977] не было получено доказательств существования специфических связывающих или реактивных центров для m-дифенольных соединений у II и III, хотя была подтверждена слабо выраженная способность обоих ферментов окислять m-дифенолы (при значениях pH 7,5-8,5).

Свойства лакказы I энзимологически были изучены более детально, чем свойства двух других форм лакказы. В углеводной части молекулы были обнаружены гексозамин, манноза, глюкоза и галактоза. Азот белковой части составлял в весовом выражении 13,6%. Хотя максимальная молекулярная масса лакказы I достигала 390 000, фермент мог находиться в различной степени полимеризации, иногда распадаясь на 4 субъединицы. Были определены также коэффициент седиментации (14,47•10^-13/сек), коэффициент диффузии (Д020,w=3,06• 10^-7см/сек), удельный объем (0,701 мг/г), содержание меди (~18 атомов/молекулу) и некоторые другие параметры фермента. Полученные данные указаны в скобках [Molitoris, Esser, 1970]. Электронная микроскопия высокомолекулярной лакказы I показала, что фермент состоит из 4 субъединиц, каждая из которых имеет размер 6×7 нм и структурно подобна низкомолекулярным изоформам, т.е. лакказам II и III [Molitoris et al., 1972].

На препаратах лакказы II (из мутанта zonata) была детально исследована микрогетерогенность гликопротеидной части фермента. Как было установлено, она вызывалась различной длиной углеводных цепей [Esser, Minuth, 1971].