Конформационные изменения некоторых ферментных белков мезофильных микроорганизмов, происходящие под действием низких температур, могут приводить к их инактивации и прекращению роста клетки. Это особенно характерно для белков, требующих высоких температур для максимального проявления активности (Ingraham, 1969).

Исследования, приведенные выше, можно рассматривать как начало работ по установлению структурной специфичности ферментов психрофильных организмов, которая проявляется как в их активности, так и в стабильности и носит несомненно адаптивный характер, молекулярные аспекты которого еще во многом неясны.

При экспериментальном решении этого вопроса следует, по- видимому, опираться на «конформационную» теорию В. Я. Александрова, изложенную в его последней монографии (1975). Основные ее положения, применительно к ферментным белкам, сводятся к признанию необходимости поддержания ферментов в семилабильном состоянии, т. е. поддержания их вторичной, третичной и четвертичной структуры в состоянии достаточной для полноценной работы, но не избыточной конформационной гибкости. По физическим соображениям, это возможно лишь в более или менее ограниченном отрезке температурной шкалы. Последнее замечание хорошо объясняет, почему адаптация к низкой температуре осуществляется в ущерб возможности нормально функционировать при повышенных температурах. Повышение температуры за пределы оптимума приводит к избыточному возрастанию лабильности, снижение температуры — к избыточной стабилизации. Адаптация белковых макромолекул к новым температурным условиям при снижении температуры должна осуществляться путем их лабилизации, при повышении же температуры — через увеличение их жесткости. Термоустойчивость рассматривается при этом только как косвенный показатель конформационной гибкости белковых молекул.