Ферментная система, ответственная за этот процесс, изучалась в форме белковой фракции 33-50 S супернатанта ультразвукового экстракта клеток. Температурный оптимум ее активности лежал около 23°, pH оптимум — при 6,8. Ниже pH 4 ферментный препарат полностью терял каталитические свойства. При инкубации фермента с субстратом в условиях pH-оптимума и нагревания при 60° менее 30 мин. или при 70° менее 15 мин. наблюдалась его активация. После 30—минутной экспозиции при 70° и 5-минутной при 80° сохранялась примерно 80- и 20%-ная остаточная активность. Кm с L-тирозином как субстратом равнялась 6,90-10^-4 М, с D-тирозином — 1.43•10^-3 М, с L-ДОФА — 9,90•10^-5 М. Агенты, хелатирующие Сu⁺², — тиомочевина, L-цистеин, L-гомоцистеин и диэтилдитиокарбамат — ингибировали активность. В то же время было показано, что aa’-дипиридил, хелатирующий Cu⁺², не влиял на активность ферментного препарата, равно как и L-метионин, L-цистатионин и L-гомоцистин, которые, однако, ингибировали образование L-ДОФА в культурах Ps. melanogenum, но не за счет репрессии. По крайней мере в отношении метионина (и L-цистеина) этот вариант был четко исключен [Yoshida et al., 1974b].

Механизм метионинового ингибирования синтеза ДОФА получил объяснение, когда удалось продемонстрировать превращение введенного в среду S35-метионина в S35-цистеин, ингибирующий тирозиназу путем хелатирования Cu⁺² [Yoshida et al., 1974с]. Вопрос об этих ингибиторах тирозиназы Ps. melanogenum интересен не только теоретически, но и практически, поскольку организм нуждается в серусодержащих аминокислотах как в факторах роста. Введение же их в среду снижает образование ДОФА — конечного продукта производственного процесса [Yoshida et al., 1974а].