Специфику действия тирозиназы на белково-пептонных средах представляют по-разному. Ход рассуждений Бейеринка (Beijerinck, 1900а, b) сводится к следующему. Энзим участвует в образовании бензохинона, который стабилен только в кислом растворе, в присутствии щелочей он превращается в коричневое соединение. Культура Streptothrix (Streptomyces) chromogena сильно подщелачивает в процессе роста пептонный агар и этим объясняется коричневое окрашивание среды. Кроме того, в пептоне могут содержаться вещества, окрашивающиеся в бурый цвет под окислительным действием бензохинона, присутствие которого в культурах Str. chromogenes на пептонсодержащих средах было показано несколькими методами. В качестве хромогенных субстратов в пептоне Бейеринк называл тирозин и бензохинон, последний также, по его мнению, мог образовываться из пептона. Он допускал неэзиматнческий механизм окисления тирозина на основании эксперимента, показавшего, что если хинон и сахарат железа каждый по отдельности не действуют на тирозин, то при совместном действии в нейтральном растворе они превращают его в соединение красного цвета, в щелочном — черного.

Согласно воззрениям Скиннера (Skinner, 1938), хромогенная реакция определяется тремя энзимами: 1) гидролизующим пептон с освобождением тирозина, 2) окисляющим далее тирозин в «красное вещество Рэпера» и 3) окисляющим последнее в черный меланин.

Краинский (Krainsky, 1914) также объяснял почернение питательных сред с белком воздействием тирозиназы актиномицетов на тирозин, который выщепляется как продукт распада белка.

В настоящее время нет необходимости выводить образование меланиновых пигментов на белково-пептонных средах только пз тирозина, освобождающегося при гидролизе белков или пептидов, так как благодаря исследованиям Сайзера (Sizer, 1947) стало известно, что тирозиназа (грибная) может окислять тирозильные группы многих белков с образованием темно-коричневых меланопротеидов.