Специфика ферментов психрофильных микроорганизмов


Из всей живой природы только у теплокровных животных функционирование ферментных (как и иных) белков термостатировано, что дает им огромные преимущества (Ламри, Билтонен, 1973). Все прочие организмы приспосабливают деятельность своих ферментных систем к температурному режиму, преобладающему в местах их обитания, со всеми его особенностями — диапазоном, колебаниями и др. Поэтому считается, что в «процессе эволюции устанавливается и поддерживается определенный уровень теплоустойчивости белков, согласованный с температурной экологией вида» (Александров, 1969). Брок (Brock, 1967) по этому поводу утверждал, что организм не синтезирует белки, более стабильные, чем это необходимо. Однако на материале психрофильных микроорганизмов этот тезис не оправдывается.

Вместе с тем, сравнивая цитоплазматические белки психрофильного организма V. marinus МР-1 и мезофильного Е. coli, Стинберген и Морит a (Steenbergen, Morita, неопубликованные данные, цит. по Morita, 1975) установили, что белки психрофила гермолабильнее белков мезофила. Некоторые из них повреждались уже при температурах, лишь ненамного превышающих оптимальную для роста. Однако в целом уровень термостабильности многих, если не большинства, ферментных белков этой группы организмов значительно выше общей терморезистеитности клетки, что не составляет, однако, специфической особенности психрофилов (Chrlstophersen, 1973). Тем не менее их тепловая денатурация при умеренных температурах, в особенности у облигатных психрофилов, считается одним из существенных моментов в определении относительно низких максимальных температур роста этих организмов. Если инактивация необратима, а ферменты играют ключевую роль в метаболизме, и организм не может найти обходные пути, компенсирующие дефект в обмене, то включение существенной реакции или синтез и накопление промежуточного продукта приводят к летальному исходу.