Положительные результаты были получены также Мак Дональдом с соавторами (McDonald et al., 1963) при сравнении внеклеточных протеиназ бактерий полярных областей и средних широт. Оказалось, что температурные характеристики протеиназ арктических психрофильных организмов, которые не могли расти при 30°, заметно ниже, чем у мезофилов умеренных зон. В группе арктических организмов эти величины колебались от 3,8 до 5,5 ккал/моль (только у одного штамма она была 9,9 ккал/моль), тогда как для мезофилов Ps. aeruginosa и Micrococcus sp. они составляли 15,3 и 17,5 ккал/моль, соответственно. Совершенно аналогичные данные, только с меньшей количественной разницей, известны из анализа L-сериндегидратазной (дезамииазной) активности психрофилов и мезофилов, также приуроченных к полярным и умеренным зонам. Представленные на рис. 25 кривые показывают большую скорость дезаминирования, осуществляемого ферментом психрофильного штамма Ps. aeruginosa по сравнению с ферментом мезофила Е. coli. Величины μ были 15,3 и 16,7 ккал/моль, соответственно (Stanley, Boyd, 1967). Вместе с тем облигатно психрофильный штамм Vibrio psychroerythrus продуцировал протеиназу с показателем μ =15 ккал, который заметно отличался от указанных выше величин для аналогичных ферментов полярных микроорганизмов (McDonald, Chambers, 1963). Таким образом, судя по тем немногочисленным данным, которыми мы сейчас располагаем, энергия активации ферментов некоторых психрофилов действительно ниже, чем у соответствующих ферментов мезофилов, в особенности если речь идет об облигатно психрофильных формах. Дальнейшие исследования должны выяснить, насколько широк круг пар ферментов, характеризующихся этой термодинамической особенностью. Принципиальность этого вопроса для выявления основ специфики ферментов психрофилов вне всякого сомнения. Недавно было показано, что некоторые ферменты, выделенные из термофильных организмов, характеризуются более высокой энергией активации, чем аналогичные энзимы близкородственных мезофилов (Woodiri et аl., 1973).