Триозофосфатизомераза в бесклеточных экстрактах теряла до 80% активности после 30-минутной инкубации при 32° и до 100% —после 15-минутной при 35° (рис. 27). Эту нестабильность фермента наблюдали также in vivo. У клеток экспоненциальной фазы при переносе их из оптимальных условий (15—20°) в условия с температурой 32°, активность сразу снижалась и через 3 час. падала до 20% от исходной. После 10-часовой инкубации она становилась едва заметной. Параллельно происходило отмирание культуры. Об уровне термостабильности ферментов гликолитического цикла у Clostridium 69 в сравнении с аналогичными ферментами мезофила Cl. pasteurianum наглядное представление может дать табл. 2 (Shing et al., 1972).

Предполагают, что выключение из цикла триозофосфатизомеразы неизбежно приводит к накоплению в клетке значительных количеств диоксиацетонфосфата, который будет ингибировать фруктозодифосфатальдолазу и тем самым разрывать гликолитический цикл. Этот случай можно отнести к группе нарушений с образованием метаболического яда (Shing et аl., 1972). Очищенные ферменты двух указанных штаммов, психрофила и мезофила, и термофильной формы С. thermosaccharolyticum теряли 50% активности после 10-минутного прогревания при 28, 45 и 64°, соответственно (Shing et al., 1975). Они имели также значительную разницу в чувствительности к денатураторам (самым лабильным был фермент психрофила) и некоторые расхождения в химическом составе (психрофильный фермент содержал очень мало тирозина), pH-оптимуме, изоэлектрической точке и др. Однако эти наблюдения не позволяют объяснить существование различий в термолабильности трех ферментов пока не будет известна их третичная структура (Shing et al., 1975).