Новые доказательства наличия большой структурной вариабильносги у тирозиназ N. crassa были получены и в исследованиях других авторов (Fox, Burnett, 1962; Fox et al., 1963) на совершенно ином материале. Мицелиальные экстракты гриба содержали одновременно три тирозиназы ( Т1 Т2 и Т3), различающиеся по электрофоретической подвижности, термостабильности и иммунохимическим свойствам. Энзиматические характеристики всех трех тирозиназ были вполне идентичными. Большой теоретический интерес представляет открытое в этих исследованиях явление перехода одной формы энзима в другую, названное интерконверсией. Было замечено, что при инкубации экстрактов мицелия, содержащих три варианта тирозиназы (Т1, Т2, Т3), при 22° в течение 24 час. количество T1, и Т2 неуклонно падает, тогда как количество Т3 интенсивно возрастает. Специальными экспериментами с точным количественным учетом происходящих изменений во фракциях всех трех вариантов энзимов был установлен их компенсационный характер, который, наряду с постоянством общей энзиматической активности, позволил заключить что Т1 и Т2 превращаются в Т3, причем конверсия включает следующие последовательные переходы: Т1 — Т2 — Т3 или заключить, что T1 и включает следующие T2-T1-T3 или же Т1 и Т2 превращаются в Т3 каждая по отдельности, т, е. T1->T3 и Т2->Т3, Наиболее вероятной представляется линейная схема интер- конвереии, поскольку в гомокарионах Т2 может встречаться в отдельности, Т2 и Т3 могут появляться вместе, а Т1 только в сочетании с Т2 и Т3 (Fusch, 1960, цит. по Fox et al., 1963).
Конверсия сопровождается изменениями электрофоретической подвижности, термостабильности и иммунохимических свойств, но общая энзиматическая активность, константа Михаэлиса и субстратная специфичность тирозиназной системы остаются без изменений. Эти обстоятельства говорят о том, что конформ анионные изменения, происходящие при этом, не включают изменений в конфигурации каталитического центра. Вероятнее всего, конверсия вызывается пересворачиванием полипептидной цепи или же более сложными изменениями, начинающимися с отщепления терминального фрагмента. Интерстициальные альтерации, т. е. изменения в последовательности аминокислот в полипептидах, кажутся маловероятными, так же как и при активации проэнзима (Fox et al., 1963). Насколько близки механизмы активации протирозиназы и интерконверсни активных энзимов, покажут будущие исследования. Оба эти процесса требуют непременного участия одного или нескольких макромолекулярных факторов, присутствующих в экстрактах мицелия.