Гидрогенлиаза муравьиной кислоты психрофильной бактерии, штамм 82, полностью повреждается кратковременным прогреванием при 45° в отличие от фермента мезофила, инактивирующегося только при 70°. Подобное же различие было получено и для формиатгидрогеназы. Организм не очень страдает от выключения этих ферментов и продолжает развиваться без них (Upadhyay, Stokes, 1963b). При росте микроорганизмов на углеводсодержащих продуктах питания вместо кислот, которые выделяются при обычных температурах, наблюдается усиленное образование полисахаридов, что проявляется в ослизнении субстрата (Носкова, 1972),

Внеклеточные липазы протеиназы психрофилов относительно термостабильны, по сравнению с процессом их синтеза, который протекает только при низких температурах (см. главу IV). Одна- ко по сравнению с однотипными мезофильными ферментами они заметно термолабильнее. Так, для большинства протеиназ арктических психрофилов экспонирование при 40° в течение 20—30 мин. было достаточным для 90% инактивации. Самым же стабильным требовалось для этого 45 мин. при 50°. Однако был обнаружен штамм морской психрофильной бактерии с максимальной температурой роста 17°, протеиназа которой теряла только 50% своей активности за 90-минутную экспозицию при 55°. Следовательно, психрофилы не всегда продуцируют высоко-термолабильные протеиназы (McDonald, Chambers, 1963; McDo- nald. el al„ 1963; Nunokawa, McDonald, 1968, Mayerhofer et al., .1971; Adams et al., 1975).

Протеиназы морского Pseudomonas 548 быстро и необратимо инактивировались при 60°, причем стабильность зависела от ионов кальция (Kato et al., 1972b).

Триптофансинтетаза одной из облигатно психрофильных бактерий, выделенных из морского залива на Аляске, теряла 50% активности после прогревания при 30° в течение нескольких минут (Burton, Cheng, 1972).