Ферментный белок осаждали сульфатом аммония и очищали хроматографией на ДЕАЕ-целлюлозе и оксиапатите. Гомогенность очищенного фермента контролировали ультрацентрифугированием и дисковым электрофорезом в полиакриламидном геле. При изучении физических и химических параметров этой тирозиназы было установлено следующее. Молекулярная масса белка составляла 24 100 или 2900 (по данным разных методов). В простатической группе тирозиназы Str. glaucescens по расчету содержится один атом меди (1)/молекулу (содержание меди в целом ферменте составляло 0,20Э±0,013%). Фермент сильно ингибировался KCN (неконкурентно, К_i = 0,96±0,29 мкМ для метил-L-тирозина н К_i = 3,71±0,80 мкМ для L-ДОФА) и 4-нитропирокатехином (конкурентно, К_i = 14,6±0,9 мкМ — для первого и 4,81±0,39 мкМ — для второго из двух выше названных субстратов). Тот факт, что оба ингибитора затрагивали реакцию окисления метил-L-тиро- зина в большей степени, чем 3,4-ДОФА, был расценен как свидетельство сопряжения гидроксилирования монофенола с окислением о—дифенопа.

О последовательном включении механизма свидетельствовало различие данных по окислению метил-L-тирозина и ДОФА как функции концентрации О₂: значения К_кат и К_m для реакции с ДОФА в отличие от реакции с метилтирозином сильно зависели от фактора О₂.

В спектре поглощения тирозиназы Str. glaucescens отношение поглощения при 340 и 280 нм составляло 0,11. Фермент был максимально активен в отношении моно- и о-дифенолов при pH 6,8, а наиболее стабилен при pH 8,0. Его изоэлектрическая точка лежала при pH 6,95. Величина pH заметно влияла на величину константы Михаэлиса-Менген. Термостабильность фермента была невысока: при 60° 50%-ная инактивация наступала через 52 сек. Окисление L-тирозина и других монофенолов сопровождалось лаг-периодом (от 16 сек до 16 мин), продолжительность которого могла быть сокращена добавлением о-дифенола в следовых количествах. Для реакции был небезразличен характер субстрата — активатора: вещества с более высоким значением К_кат действовали более эффективно.