Внеклеточная лакказа из Neurospora crassa штамм 69-1113а была очищена классическими методами до гомогенного состояния. В отличие от лакказ ряда других источников этот фермент состоял из одной формы с молекулярной массой 64 800. В аминокислотном составе лакказы Neurospora не наблюдалось ничего необычного, за исключением высокого содержания ароматических аминокислот, в частности триптофана. Углеводная часть молекулы (лакказа в отличие от тирозиназы — гликопротеид) составляла 11% ее массы.

Анализ на присутствие меди в ферменте выявил такое соотношение: 3 моля Cu/моль белка. Оптическая и ЭПР-спектрометрия показала существование меди в двух формах — Cu I и Cu II. Голубой цвет препаратов лакказы определяют ионы CuI. Идентичность ЭПР-спектров лакказы Neu- rospora и Polyporus привела авторов к заключению о близком сходстве сравниваемых ферментов в отношении состояния меди и среды, в которой происходит ее функционирование. Лакказа же Polyporus, как известно [Branden et al., 1971], содержит 4 атома меди, два из которых (Cu I и Си II) парамагнитны, а два — диамагнитны.

По субстратной специфичности фермент Neurospora представлял собой типичную лакказу. Он хорошо окислял р- и о-дифенолы (пирогаллол, гваякол, гидрохинон, ДОФА), слабо — p-крезол; m-дифенолы практически им не окислялись (единственным исключением, как и у лакказы Podospora anserina, являлся фторглюцин). На тирозин фермент не оказывал никакого действия.

Внутриклеточная лакказа того же организма была очищена только частично (примерно на 50%) из-за недостатка материала. Проведенные с этим препаратом исследования не выявили сколько-нибудь заметных различий между внутрии внеклеточной формами фермента [Froehner, Eriks- son, 1974а, b].