Предположение о реорганизации в период индукции существующих в клетке белков с образованием нового белка — тирозиназы было опровергнуто опытами с меченым валином, которые представили доказательства образования синтеза энзима de novo из аминокислот (Horowitz et al., 1961а).

Последующие работы свидетельствовали о большой сложности индукции тирозиназы у Neurospora и о том, что лаг-период индукции является качественно особой фазой индукционного процесса (Urey, Horowitz, 1967).

Парадокс «ингибирование общего синтеза белка стимулирует синтез тирозиназы» был разрешен гипотезой существования нестабильного или быстро обращающегося белка-репрессора, концентрация которого может быть значительно снижена при слабом, но продолжительном угнетении общего белкового синтеза. Индукция тирозиназы аналогами аминокислот, являющимися в то же время сильными ингибиторами синтеза белка, стала рассматриваться как феномен дерепрессии. Это представление получило обоснование и подтверждение при исследовании действия D-тирозина, DL-парафторфенилаланина и L-этионина на белковый синтез N. crassa, когда оказалось, что эти соединения или ингибируют синтез репрессора, или включаются в последний, делая его неэффективным, или же действуют по обоим путям. D- тирозин в основном ингибирует этап связывания L-тирозила с тРНКтир. Фторфенилаланин инкорпорируется в белок, как и L- этионин (Horowitz et al., 1970).

Проэнзим и его активация. Синтез энзиматически активной тирозиназы у N. crassa начинается с образования de novo из аминокислот полипептида, так называемой протирозиназы. Эта стадия, вероятно, осуществляется на рибосомах и заключается в создании первичной структуры энзима, но тот факт, что она требует условий, неблагоприятных для общего белкового синтеза, составляет ее особенность. Образовавшаяся протирозиназа (сложная белковая молекула) лишена энзиматической активности, но может быть активирована как «естественным» путем, так и под действием некоторых «нефизиологических» факторов.